ПМ-20 хімія 01.11.21
Виконані завдання надіслати на електронну пошту
nataliasuhina15@gmail.com01.11.2021
Комбіноване заняття (2 год.)
Тема 4.2. Амінокислоти. Білки.
Опрацювати: Хімія 10 клас (за посиланням «Підручники»), §§28, 29 с.164-176.
https://drive.google.com/open?id=1-_wTW8TZL0YF16EXfc83mo1yT8m9CVUO
Виконати (письмово):
1. Завдання 208, 210, 211 с.170; 216, 219-222 с.176:
208. Які сполуки називають амінокислотами?
210. Складіть структурні формули молекул таких амінокислот:
а) 2-амінопентанової;
б) 3-аміно-2,3-диметилбутанової;
в) 4-аміно-3-метилбутанової.
211. Зобразіть структурну формулу молекули α-амінобутанової кислоти.
216. Які сполуки називають білками? Охарактеризуйте їх роль у життєдіяльності організмів.
219. Що таке денатурація білка? Чим вона може бути спричинена?
220. Поясніть появу осаду під час скисання молока.
221. Охарактеризуйте кольорові реакції білків.
222. Масова частка білків у квасолі становить 21 %, а середнє значення масової частки Нітрогену в білках дорівнює 16 %. Яка приблизна маса Нітрогену міститься в 60 г квасолі?
2. Охарактеризуйте чотири рівні структурної організації білків.
Підготуватись до лабораторної роботи.
Особливе значення для живих організмів мають амінокислоти. Фрагменти їхніх молекул входять до складу білків, ферментів, гормонів.
Амінокислоти — похідні вуглеводнів, у молекулах яких містяться аміно- і карбоксильні групи.
У природі найбільш поширені α-амінокислоти. У молекулах цих кислот аміногрупа сполучена з найближчим до карбоксильної групи атомом Карбону. Їх загальна формула —
Біологічна роль. Молекули різних білків містять фрагменти молекул двадцяти α-амінокислот. Більше половини цих кислот утворюється в живих організмах із продуктів обміну речовин. Інші α-амінокислоти, які необхідні для синтезу білків, людина і тварини отримують разом із їжею. Такі амінокислоти називають незамінними. Рослини синтезують усі амінокислоти, з яких утворюються білки.
Назви. Систематичні назви амінокислот складають, додаючи до назв відповідних карбонових кислот префікс аміно. Положення аміногрупи в молекулі вказують у назві цифрою (номер 1 надають атому Карбону карбоксильної групи):
Для α-амінокислот, із яких утворюються білки, частіше використовують тривіальні назви — гліцин, аланін та ін. Крім того, ці сполуки позначають символами, які складаються із трьох перших літер української або англійської назви амінокислоти.
Будова. На відміну від карбонових і неорганічних кислот амінокислоти складаються не з молекул, а з особливих йонів, які називають біполярними. Такий йон утворюється в розчині внаслідок відщеплення катіона H+ від карбоксильної групи і приєднання його до аміногрупи. На атомі Оксигену виникає негативний заряд, а на атомі Нітрогену — позитивний:
+NH3–CHR–COO–
Фізичні властивості. Амінокислоти — кристалічні речовини. Вони добре розчиняються у воді, а в органічних розчинниках, як правило, нерозчинні. Водні розчини амінокислот з однією карбоксильною й однією аміногрупою в
молекулі майже нейтральні; в них індикатори не змінюють свого забарвлення. Деякі амінокислоти мають солодкий або гіркий смак.
Хімічні властивості. Завдяки наявності в молекулах кислотних (–СООН) і основних (–NH2) груп атомів амінокислоти є амфотерними сполуками. Вони реагують із лугами і кислотами з утворенням солей. У першому випадку взаємодія відбувається за участю карбоксильної групи молекули кислоти
H2N–CH2–COOH + NaOH → H2N–CH2–COONa + H2O,
аміноетанова кислота натрій аміноетаноат
а в другому — за участю аміногрупи:
H2N–CH2–COOH + HCl →[H3N–CH2–COOH]Cl.
гліцин гліциній хлорид
α-Амінокислота взаємодіє у водному розчині з купрум(ІІ) гідроксидом з утворенням сполуки синього кольору. Ця реакція є якісною на
α-амінокислоти.
Реакції між амінокислотами. За певних умов молекули α-амінокислот взаємодіють одна з одною. Продуктами таких реакцій є пептиди. Схема утворення дипептиду із двох амінокислот:
Зв᾽язок між залишками амінокислот в поліпептидах називається пептидним:
-СО-NH-
Застосування амінокислот. Амінокислоти використовують у медицині при захворюваннях крові, внутрішніх органів, нервової системи, порушеннях обміну речовин.
Вони знешкоджують токсичні речовини в організмі. Деякі амінокислоти слугують харчовими добавками у тваринництві.
Білки — поліпептиди, які складаються із фрагментів молекул α-амінокислот і виконують особливі функції в живих організмах.
Білки є «будівельним» матеріалом для клітин. Крім того, вони регулюють обмін речовин (наприклад, гемоглобін «транспортує» кисень від легенів до тканин), забезпечують рухову діяльність організму, захист від сторонніх білків, бактерій, вірусів. Більшість хімічних процесів у живих організмах відбувається за участю білків-каталізаторів; їхня назва — ферменти. Білки також є джерелом енергії для організму. При повному розщепленні 1 г білка виділяється 17,6 кДж теплоти. Білки містяться також у безклітинних організмах — вірусах.
В організмах тварин і людини білки є складовими м’язової, сполучної, покривної тканин, волосся, нігтів. Серед найважливіших білків — гемоглобін, міоглобін (обидва містяться в крові), інсулін (у підшлунковій залозі), кератин (у волоссі), колаген (у шкірі, кістках), імуноглобуліни, інтерферони.
Людина отримує білки з їжею, молоком, тварини — з кормами. За дії ферментів (пепсин у шлунку, трипсин у кишечнику) вони розщеплюються на амінокислоти, з яких синтезуються інші білки, властиві певному організму. У рослинах білки утворюються з неорганічних речовин у результаті фотосинтезу.
Склад білків. Розрізняють прості й складні білки. До простих білків зараховують ті, молекули яких складаються лише із залишків молекул амінокислот.
Молекули складних білків містять ще й залишки молекул вуглеводів, ортофосфатної кислоти, деяких інших сполук.
Білки є високомолекулярними сполуками. Значення відносних молекулярних мас білків становлять від кількох тисяч до кількох мільйонів.
Будова молекул. Молекули білків складаються із фрагментів молекул α-амінокислот, сполучених пептидними зв᾽язками. З курсу біології вам відомо, що існують чотири рівні структурної організації білків.
Первинна структура білка — це поліпептидний ланцюг із чіткою послідовністю амінокислотних залишків.
Ланцюг може набувати певної просторової форми (здебільшого — спіралі) завдяки утворенню водневого зв’язку між атомом Оксигену СО-групи одного витка спіралі й атомом Гідрогену NH-групи сусіднього витка. Таку структуру білка називають вторинною.
Третинна структура формується при згортанні спіралі поліпептидного ланцюга у клубок (глобулу) внаслідок виникнення зв’язків
–S–S–, –СОО– ...+NH3– між фрагментами молекул.
Четвертинна структура білка є системою складної форми; у ній об’єднано кілька глобул. Це — єдиний комплекс, який виконує певну функцію в живому організмі. Між фрагментами глобул виникають нові водневі та інші зв’язки.
Таку структуру має гемоглобін; його молекула складається із чотирьох глобул.
Властивості білків. Деякі білки розчиняються у воді; при цьому утворюються колоїдні розчини. Завдяки наявності в молекулах карбоксильних груп і аміногруп білки є амфотерними сполуками.
При нагріванні білків або їх колоїдних розчинів, додаванні до них розчинів кислот, лугів, солей Купруму(ІІ), Плюмбуму(ІІ) або деяких інших металічних елементів, органічних розчинників (наприклад, етанолу), а також за дії ультрафіолетових променів, радіації, ультразвуку відбувається осадження білків. Це явище називають денатурацією (термін походить від грецького слова denaturatus — позбавлений природних властивостей). Воно зумовлене руйнуванням просторової структури білка, внаслідок чого білки втрачають здатність виконувати свої біологічні функції.
Осадження білків спостерігаємо й при скисанні молока, коли утворюється молочна кислота.
При отруєнні людини солями деяких металічних елементів рекомендують випити молока або з’їсти сире яйце. Токсичні катіони осаджуватимуться разом із відповідними білками.
За наявності кислот, лугів або ферментів білки зазнають гідролізу. Кінцеві продукти такого перетворення — амінокислоти, залишки молекул яких містились у складі молекул білка. Гідроліз відбувається в кілька стадій:
білок → поліпептиди → дипептиди → амінокислоти.
Деякі реакції за участю білків супроводжуються зміною кольору (тому їх називають кольоровими). Серед цих реакцій — біуретова і ксантопротеїнова.
Під час взаємодії білків із розчином солі Купруму(ІІ) в лужному середовищі виникає фіалкове забарвлення. Це — біуретова реакція (за назвою нітрогеновмісної сполуки — біурету, яка вступає в аналогічну реакцію), яка є якісною на пептидні групи в молекулах органічних сполук. За допомогою біуретової реакції можна виявити білок у сироватці крові, молоці, колоїдних розчинах речовин, які є в гороху, квасолі.
Якщо білки або їхні розчини нагрівати з концентрованою нітратною кислотою, то наявні в білках фрагменти молекул ароматичних амінокислот взаємодіють із цією кислотою з утворенням нітрогеновмісних сполук жовтого кольору - ксантопротеїнова реакція (назва походить від грецьких слів xanthos — жовтий і prоtos — перший). Це саме відбувається при потраплянні нітратної кислоти на шкіру (утворюється жовта пляма, яка не змивається водою). Розчин амоніаку або лугу посилює забарвлення утворених сполук.
Кольорові реакції на білок ви можете переглянути тут (з 11.23 хвилини):
https://drive.google.com/open?id=1OR5xMnf9k3XVR1jYq5_Poh6hB-dFLAqb
Практичне значення. Білки є невід’ємним складником нашого харчування, а також раціону тварин. Добова потреба дорослої людини в білках становить у середньому 100—110 г. Білкові препарати використовують для лікування і профілактики деяких захворювань. У тваринництві й птахівництві для збільшення харчової цінності кормів їх збагачують штучними білками, які виробляють за допомогою мікробіологічного синтезу.
Із давніх часів люди використовують різноманітні речовини і матеріали, що мають білкову основу, — вовну, шкіру, шовк, хутра, клеї та ін. Сучасні пральні порошки містять ферменти, які сприяють розкладу білкових забруднень на тканинах.
Комментарии
Отправить комментарий