ГМ-20 біологія 04.11.2020
Виконану роботу надіслати на електронну пошту
04.11.2020
Комбіноване заняття (2 год.)
Тема 2.2. БІООРГАНІЧНІ РЕЧОВИНИ. БІЛКИ. НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ.
Опрацювати: Біологія 10 клас (за посиланням «Підручники»), §20, с.79-82
Виконати (письмово):
1. Записати в зошит таблицю 1:
Таблиця 1. ПОРІВНЯЛЬНА ХАРАКТЕРИСТИКА ДНК ТА РНК
Ознаки | ДНК | РНК |
Мономери
| Дезоксирибонуклеотиди: аденілові, тимідилові, гуанілові, цитидилові (А, Т, Г, Ц) | Рибонуклеотиди: аденілові, уридилові, гуанілові, цитидилові (А, У, Г, Ц) |
Склад нуклеотидів
| Нітрогеновмісні основи: аденін, гуанін, тимін, цитозин. Вуглевод – дезоксирибоза. Ортофосфатна кислота | Нітрогеновмісні основи: аденін, гуанін, урацил, цитозин. Вуглевод – рибоза. Ортофосфатна кислота |
Структура | Подвійна спіраль | Одинарний ланцюг |
Властивості | Здатність до реплікації й репарації | Нездатні до реплікації й ренатурації |
Функції | Спадкова | Інформаційна (іРНК), транспортна (тРНК), структурна (рРНК) |
2 Зіставте названі функції з тими білками, що їх реалізують. Заповніть таблицю відповідей та отримайте назву цілого класу білків, що забезпечують умови для зсідання білків, витривалість клітин в умовах високої температури.
Функція білків:
1 Пластична
2 Каталітична
3 Регуляторна
4 Рецепторна
5 Захисна
6 Резервна
7 Рухова
8 Поживна
Приклади білків:
А Пепсин, трипсин, мальтаза
Е Родопсин, йодопсин
И Казеїн молока
Н Актин, міозин, тубулін
О Білки клейковини
П Інсулін, вазопресин
Р Фібрин, антитіла
Ш Колаген, кератин, осеїн
1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 |
|
|
|
|
|
|
|
|
3. Підготуйте повідомлення про один із названих білків (на вибір).
БІООРГАНІЧНІ РЕЧОВИНИ – речовини, що входять до складу живої природи та беруть участь у перетвореннях речовин, енергії та інформації. Ці органічні речовини живого мають певні особливості, що тісно пов’язані із їхніми функціями. Біомолекули мають високу енергоємність завдяки численним зв’язкам, здатність до окиснення з виділенням великої кількості енергії, здатність до гідролітичного розкладу за участі води, залежну від умов змінну активність з визначальним впливом ферментів та ін. Для біомолекул характерні й складні взаємоперетворення. Наприклад, з вуглеводів утворюються й відкладаються жири, з білків можуть формуватися вуглеводи й жири, з жирів – вуглеводи. Взаємозв’язок між обміном білків, жирів і вуглеводів виникає на основі спільності проміжних продуктів та універсальної енергетичної ролі АТФ. Для біомолекул характерною є взаємодія з біонеорганічними речовинами. Так, у автотрофів біомолекули утворюються з СО2 й Н2О, розклад біомолекул у реакціях окиснення відбувається з утворенням СО2 , Н2О та амоніаку.
Основними функціями біоорганічних речовин в обміні речовин є:
1) структурна – участь у реакціях синтезу з утворенням різних нових молекул;
2) енергетична – участь у реакціях розкладу та забезпеченні енергетичних потреб живого (глюкоза, фруктоза, АТФ);
3) регуляторна – участь у регуляції біохімічних процесів та функцій (ферменти, вітаміни, гормони);
4) резервна – хімічна інертність та нерозчинність у воді зумовлюють відкладання певних біомолекул про запас (крохмаль, глікоген, жири, олії);
5) захисна – біомолекули знешкоджують внутрішні й зовнішні шкідливі речовини, захищають від ультрафіолетового випромінювання, хвороботворних вірусів, бактерій (лізоцим);
6) інформаційна – участь у процесах сприймання, збереження й реалізації інформації (рецепторні білки, РНК, ДНК).
БІООРГАНІЧНІ РЕЧОВИНИ
Малі молекули Макромолекули
Мономери біополімерів: Біополімери:
моносахариди, амінокислоти, полісахариди,
нуклеотиди. Вищі жирні кислоти білки, нуклеїнові кислоти.
Ліпідні комплекси
Отже, найзагальнішими функціями біоорганічних речовин є структурна, енергетична, регуляторна, захисна, резервна та інформаційна.
Яка будова та біологічна роль білків в обміні речовин?
БІЛКИ – це високомолекулярні біополімерні органічні сполуки, мономерами
яких є амінокислоти. Білки є біополімерами з 20 різних мономерів – природних (протеїногенних) амінокислот, сполучених у макромолекули в специфічній кількості, складі й послідовності за допомогою пептидних зв’язків. Порядок розташування амінокислот у молекулах білків визначається послідовністю нуклеотидів в генах. Білки поділяють за хімічним складом на прості та складні.
Прості білки (кератин, колаген) побудовані лише з амінокислотних залишків, а складні (муцин, гемоглобін) містять ще й небілкові компоненти (атоми металів, молекули ліпідів, вуглеводів, нуклеїнових кислот тощо). Виокремлюють чотири рівні структури білків: первинну, вторинну, третинну й четвертинну.
Структурна організація білків:
1 – первинна структура (ланцюг);
2 – вторинна структура (спіраль);
3 – третинна структура (глобула);
4 – четвертинна структура (мультимер).
Більшість білків набуває правильної структури лише в певних умовах середовища. Зі зміною цих умов білок змінює свою структуру, або денатурує. Денатурація – процес порушення природної структури білків із збереженням первинної. Чинниками, що спричиняють зміну конформації білків, є: нагрівання, випромінювання, сильні кислоти, сильні основи, концентровані солі, важкі метали, органічні розчинники тощо.
За умови збереження первинної структури відбувається ренатурація – відновлення втраченої природної структури білків. Таким чином, особливості білка визначаються його первинною структурою.
А ось процес руйнування первинної структури білків завжди є необоротним. Це вже деструкція.
Біологічна роль білків виявляється на кожному з етапів метаболізму. Надходження речовин, енергії та інформації у біосистеми забезпечується білками, що здійснюють транспортну, рухову, захисну, поживну функції. Анаболічні й катаболічні перетворення всередині біосистем реалізуються завдяки пластичній, енергетичній, каталітичній, резервній, регуляторній функціям білків. У видаленні й знешкодженні продуктів обміну беруть участь захисні білки.
Отже, обмін білків посідає центральне місце у всьому різноманітті обмінних процесів біосистем.
Яка біологічна роль нуклеїнових кислот у метаболізмі?
НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ – складні високомолекулярні біополімери, побудовані з нуклеотидів. У всіх живих організмах нуклеїнові кислоти виконують роль збереження, передачі й реалізації спадкової інформації. Вперше їх виявлено в ядрі клітини, звідки й походить назва цих сполук (від лат. nucleos – ядро). Це інформаційні «молекули життя»: ДНК зберігає генетичну інформацію, а різні типи РНК сприяють її реалізації. Нуклеїновим кислотам, як і білкам, притаманна первинна структура – певна послідовність розташування нуклеотидів, а також складніші вторинна і третинна структури, які формуються за допомогою водневих зв'язків, електростатичних, гідрофобних та інших взаємодій.
Нуклеїнові кислоти – основні «дійові особи» синтезу білкових молекул. Все, що необхідно клітині для життя, запрограмовано в ділянках молекул ДНК – генах. Закодована в них інформація реалізується молекулами РНК:
іРНК переписує інформацію з гена й переносить її на рибосоми, в утворенні яких беруть участь рРНК. На молекулі іРНК, як на матриці, синтезується молекула певного білка, а окремі амінокислоти для його синтезу постачаються транспортною РНК (тРНК).
ПОРІВНЯЛЬНА ХАРАКТЕРИСТИКА ДНК ТА РНК
Ознаки | ДНК | РНК |
Мономери
| Дезоксирибонуклеотиди: аденілові, тимідилові, гуанілові, цитидилові (А, Т, Г, Ц) | Рибонуклеотиди: аденілові, уридилові, гуанілові, цитидилові (А, У, Г, Ц) |
Склад нуклеотидів
| Нітрогеновмісні основи: аденін, гуанін, тимін, цитозин. Вуглевод – дезоксирибоза. Ортофосфатна кислота | Нітрогеновмісні основи: аденін, гуанін, урацил, цитозин. Вуглевод – рибоза. Ортофосфатна кислота |
Структура | Подвійна спіраль | Одинарний ланцюг |
Властивості | Здатність до реплікації й репарації | Нездатні до реплікації й ренатурації |
Функції | Спадкова | Інформаційна (іРНК), транспортна (тРНК), структурна (рРНК) |
Комментарии
Отправить комментарий