ПМ-20 біологія 04.11.2020
Виконану роботу надіслати на електронну пошту
04.11.2020
Комбіноване заняття
(2 год.)
Тема 2.2. БІООРГАНІЧНІ
РЕЧОВИНИ. БІЛКИ. НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ.
Опрацювати: Біологія 10 клас (за посиланням «Підручники»), §20, с.79-82
Виконати (письмово):
1. Записати в зошит таблицю 1:
Таблиця 1. ПОРІВНЯЛЬНА ХАРАКТЕРИСТИКА ДНК ТА РНК
Ознаки |
ДНК |
РНК |
Мономери |
Дезоксирибонуклеотиди: аденілові, тимідилові,
гуанілові, цитидилові (А, Т, Г, Ц) |
Рибонуклеотиди: аденілові, уридилові,
гуанілові, цитидилові (А, У, Г, Ц) |
Склад нуклеотидів |
Нітрогеновмісні основи: аденін, гуанін, тимін, цитозин. Вуглевод – дезоксирибоза. Ортофосфатна кислота |
Нітрогеновмісні основи: аденін, гуанін, урацил, цитозин. Вуглевод – рибоза. Ортофосфатна кислота |
Структура |
Подвійна спіраль |
Одинарний ланцюг |
Властивості |
Здатність до реплікації й репарації |
Нездатні до реплікації й ренатурації |
Функції |
Спадкова |
Інформаційна (іРНК), транспортна (тРНК), структурна (рРНК) |
2 Зіставте названі функції з тими білками, що їх
реалізують. Заповніть таблицю відповідей та отримайте назву цілого класу
білків, що забезпечують умови для зсідання білків, витривалість клітин в умовах
високої температури.
Функція білків:
1 Пластична
2 Каталітична
3 Регуляторна
4 Рецепторна
5 Захисна
6 Резервна
7 Рухова
8 Поживна
Приклади білків:
А Пепсин,
трипсин, мальтаза
Е Родопсин,
йодопсин
И Казеїн
молока
Н Актин,
міозин, тубулін
О Білки
клейковини
П Інсулін,
вазопресин
Р Фібрин,
антитіла
Ш Колаген,
кератин, осеїн
1 |
2 |
3 |
4 |
5 |
6 |
7 |
8 |
|
|
|
|
|
|
|
|
3. Підготуйте повідомлення про
один із названих білків (на вибір).
БІООРГАНІЧНІ РЕЧОВИНИ – речовини, що входять до складу живої природи та беруть участь у перетвореннях речовин, енергії
та інформації. Ці органічні речовини
живого мають певні особливості, що тісно пов’язані із їхніми функціями.
Біомолекули мають високу енергоємність завдяки численним зв’язкам, здатність до окиснення з виділенням великої кількості енергії, здатність
до гідролітичного розкладу за участі води, залежну від умов змінну
активність з визначальним впливом ферментів та ін. Для
біомолекул характерні й складні взаємоперетворення. Наприклад, з вуглеводів утворюються й відкладаються жири, з білків можуть формуватися вуглеводи й жири,
з жирів – вуглеводи. Взаємозв’язок між обміном білків, жирів і вуглеводів
виникає на основі спільності проміжних продуктів та
універсальної енергетичної ролі АТФ. Для біомолекул характерною є взаємодія з біонеорганічними
речовинами. Так, у автотрофів біомолекули утворюються з СО2 й Н2О, розклад біомолекул
у реакціях окиснення відбувається з утворенням СО2 , Н2О
та амоніаку.
Основними функціями біоорганічних речовин в обміні
речовин є:
1) структурна – участь у реакціях
синтезу з утворенням різних нових молекул;
2) енергетична – участь у реакціях
розкладу та забезпеченні енергетичних потреб живого (глюкоза, фруктоза, АТФ);
3) регуляторна – участь у регуляції біохімічних процесів та функцій (ферменти,
вітаміни, гормони);
4) резервна
– хімічна інертність та нерозчинність у воді зумовлюють відкладання
певних біомолекул про запас (крохмаль, глікоген, жири, олії);
5) захисна
– біомолекули знешкоджують внутрішні й зовнішні шкідливі речовини,
захищають від ультрафіолетового випромінювання, хвороботворних вірусів,
бактерій (лізоцим);
6) інформаційна – участь у процесах сприймання, збереження й реалізації інформації (рецепторні білки, РНК, ДНК).
БІООРГАНІЧНІ РЕЧОВИНИ
Малі молекули Макромолекули
Мономери біополімерів: Біополімери:
моносахариди,
амінокислоти,
полісахариди,
нуклеотиди.
Вищі жирні кислоти
білки, нуклеїнові кислоти.
Ліпідні комплекси
Отже,
найзагальнішими функціями біоорганічних речовин є структурна, енергетична,
регуляторна, захисна, резервна та інформаційна.
Яка будова та біологічна роль білків в обміні
речовин?
БІЛКИ – це високомолекулярні біополімерні органічні сполуки, мономерами
яких є амінокислоти. Білки є біополімерами з 20 різних мономерів –
природних (протеїногенних) амінокислот, сполучених у макромолекули в специфічній кількості, складі й
послідовності за допомогою пептидних зв’язків. Порядок
розташування амінокислот у молекулах білків визначається послідовністю нуклеотидів в генах. Білки поділяють за хімічним
складом на прості та складні.
Прості білки (кератин, колаген) побудовані лише з
амінокислотних залишків, а складні (муцин, гемоглобін)
містять ще й небілкові компоненти (атоми металів, молекули ліпідів, вуглеводів,
нуклеїнових кислот тощо). Виокремлюють чотири рівні структури білків: первинну, вторинну, третинну й четвертинну.
Структурна організація білків:
1 – первинна структура (ланцюг);
2 – вторинна структура (спіраль);
3 – третинна структура (глобула);
4 – четвертинна структура (мультимер).
Більшість білків набуває правильної структури лише в певних умовах середовища. Зі
зміною цих умов білок змінює свою структуру, або
денатурує. Денатурація – процес порушення природної структури білків із збереженням первинної. Чинниками, що спричиняють зміну конформації білків, є: нагрівання, випромінювання,
сильні кислоти, сильні основи, концентровані солі, важкі метали, органічні розчинники тощо.
За умови збереження первинної структури
відбувається ренатурація – відновлення втраченої природної
структури білків. Таким чином, особливості білка визначаються його
первинною структурою.
А ось процес руйнування первинної структури білків завжди є необоротним.
Це вже деструкція.
Біологічна роль білків виявляється на кожному з
етапів метаболізму. Надходження речовин, енергії та інформації у біосистеми
забезпечується білками, що здійснюють транспортну,
рухову, захисну, поживну функції. Анаболічні й катаболічні перетворення
всередині біосистем реалізуються завдяки пластичній, енергетичній, каталітичній, резервній, регуляторній
функціям білків. У
видаленні й знешкодженні продуктів обміну беруть участь захисні білки.
Отже, обмін білків посідає центральне місце у всьому різноманітті обмінних процесів біосистем.
Яка біологічна роль нуклеїнових кислот у
метаболізмі?
НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ – складні високомолекулярні біополімери, побудовані з нуклеотидів. У всіх живих організмах нуклеїнові кислоти виконують роль
збереження, передачі й реалізації спадкової інформації. Вперше їх виявлено в
ядрі клітини, звідки й походить назва цих сполук (від
лат. nucleos – ядро). Це інформаційні «молекули життя»: ДНК зберігає
генетичну інформацію, а різні типи РНК сприяють її реалізації. Нуклеїновим кислотам, як і білкам,
притаманна первинна структура – певна послідовність розташування нуклеотидів, а
також складніші вторинна і третинна структури, які формуються за
допомогою водневих зв'язків, електростатичних, гідрофобних та інших взаємодій.
Нуклеїнові
кислоти – основні «дійові особи» синтезу білкових молекул. Все, що необхідно клітині для життя, запрограмовано в ділянках молекул ДНК
– генах. Закодована в них інформація реалізується молекулами РНК:
іРНК переписує інформацію з гена й переносить її на
рибосоми, в утворенні яких беруть участь рРНК. На молекулі іРНК,
як на матриці, синтезується молекула певного білка, а окремі амінокислоти для
його синтезу постачаються транспортною РНК (тРНК).
ПОРІВНЯЛЬНА ХАРАКТЕРИСТИКА ДНК ТА РНК
Ознаки |
ДНК |
РНК |
Мономери |
Дезоксирибонуклеотиди: аденілові, тимідилові,
гуанілові, цитидилові (А, Т, Г, Ц) |
Рибонуклеотиди: аденілові, уридилові,
гуанілові, цитидилові (А, У, Г, Ц) |
Склад нуклеотидів |
Нітрогеновмісні основи: аденін, гуанін, тимін, цитозин. Вуглевод – дезоксирибоза. Ортофосфатна кислота |
Нітрогеновмісні основи: аденін, гуанін, урацил, цитозин. Вуглевод – рибоза. Ортофосфатна кислота |
Структура |
Подвійна спіраль |
Одинарний ланцюг |
Властивості |
Здатність до реплікації й репарації |
Нездатні до реплікації й ренатурації |
Функції |
Спадкова |
Інформаційна (іРНК), транспортна (тРНК), структурна (рРНК) |
Комментарии
Отправить комментарий